Definicja pojęcia:

enzymy

Enzymy, biokatalizatoryzwiązki chemiczne, głównie białka, przyspieszające reakcje chemiczne zachodzące w organizmach żywych poprzez obniżanie ich energii aktywacji.
  1. Budowa enzymów
  2. Mechanizm działania enzymów
  3. Klasyfikacja enzymów
  4. Aktywność enzymów
  5. Kinematyka reakcji enzymatycznej
  6. Zastosowanie enzymów

Budowa enzymów

Enzymy są przeważnie białkami prostymi składającymi się wyłącznie z aminokwasów lub białkami złożonym, które oprócz części białkowej, zwanej apoenzymem, zawierają w cząsteczce również część niebiałkową, zwaną kofaktorem. Apoenzym uzyskuje aktywność enzymatyczną dopiero po połączeniu się z swoistym kofaktorem w kompleks, który określa się mianem holoenzymu.

Wyróżnia się dwa podstawowe rodzaje kofaktorów:
  • grupy prostetyczne – trwale związane z apoenzymem za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych (np. w miejscu aktywnym enzymu); nie opuszczają miejsca wiązania podczas trwania reakcji. Grupę prostetyczną mogą stanowić cząsteczki nieorganiczne i jony metali (np. centra żelazowo-siarkowe, jony metali – cynku, miedzi, żelaza) oraz małe cząsteczki organiczne (np. hem w cytochromach, mononukleotyd flawinowy w oksydazie L-aminokwasowej, pirofosforan tiaminy w dehydrogenazie pirogronianowej).
  • koenzymy – małe cząsteczki organiczne przenoszące grupy chemiczne pomiędzy substratami, wiążące się z enzymem wyłącznie na czas trwania reakcji. Do koenzymów należą m.in. dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NADH) oraz witaminy (ryboflawina, tiamina, kwas foliowy).

Aktywność enzymatyczną oprócz enzymów białkowych wykazują ponadto rybozymy zbudowane z kwasu rybonukleinowego (RNA) oraz deoksyrybozymy – fragmenty kwasu deoksyrybonukleinowego (DNA).
Cytochrom P450 z zaznaczoną kolorem zielonym cząsteczką hemu, która stanowi jego grupę prostetyczną. Wikimedia.org

Mechanizm działania enzymów

Działanie enzymów polega na przyspieszaniu reakcji chemicznej poprzez obniżanie energii niezbędnej do zapoczątkowania reakcji (energii aktywacji). Same enzymy podczas reakcji nie ulegają przekształceniu w inne związki, nie wpływają na kierunek reakcji chemicznej ani na końcowe stężenie reagentów.

Enzymy przeważnie wykazują dużą specyficzność substratową względem katalizowanej reakcji chemicznej – jeden enzym katalizuje jedną bądź kilka reakcji, w których biorą udział związki chemiczne o podobnej budowie strukturalnej.

Każdy enzym posiada co najmniej jedno centrum aktywne odpowiedzialne za wiązanie się enzymu ze specyficznym substratem. Centrum aktywne zajmuje niewielką część cząsteczki enzymu i powstaje w określonych miejscach łańcuchów peptydowych położonych blisko siebie w szczelinie lub bruździe apoenzymu. Substraty wiązane są w centrum aktywnym za pomocą oddziaływań i wiązań niekowalencyjnych – powstaje przejściowy kompleks enzym-substrat.

Tworzenie się kompleksu enzymu z substratem można przedstawić z wykorzystaniem:
  • modelu klucza i zamka – enzym i substrat są względem siebie specyficzne – są idealnie dopasowane do siebie;
  • modelu indukowanego dopasowania – w momencie przyłączenia się substratu do centrum aktywnego, następuje zmiana kształtu cząsteczki enzymu (grupy boczne aminokwasów centrum aktywnego ulegają modyfikacjom przestrzennym, aby ściśle dopasować się do związanego substratu.

Kolejnym etapem reakcji enzymatycznej jest rozpad kompleksu enzym-substrat oraz uwolnienie produktu i wolnego enzymu, który może związać kolejną cząsteczkę substratu.

Enzymy mogą występować w komórce jako pojedyncze cząsteczki lub wchodzić w skład kompleksów enzymatycznych, katalizujących ciągi reakcji chemicznych, w których produkt reakcji katalizowanej przez jeden enzym stanowi substrat dla enzymu katalizującego reakcję kolejną.
Przebieg reakcji enzymatycznej. Wikimedia.org

Klasyfikacja enzymów

Enzymy, z zależności od rodzaju przeprowadzanej reakcji, dzieli się na następujące klasy:
  • oksydoreduktazy katalizujące reakcje utleniania i redukcji,
  • transferazy przenoszące grupy chemiczne,
  • hydrolazy rozcinające wiązania chemiczne w procesie hydrolizy,
  • liazy rozcinające wiązania chemiczne bez udziału wody,
  • izomerazy katalizujące przekształcenia strukturalne w obrębie cząsteczek (izomeryzację),
  • ligazy łączące cząsteczki za pomocą wiązań kowalencyjnych.

Aktywność enzymów

Aktywność enzymów zależy od stężenia substratów w roztworze, parametrów fizykochemicznych środowiska (temperatura, pH), a także od obecności inhibitorów.

Dla większości enzymów można wyznaczyć optymalną temperaturę i wartość pH, w których szybkość katalizowanych przez nie reakcji jest maksymalna. Każde odchylenie od wartości optymalnej (wysoka temperatura, mocno kwaśne lub zasadowe środowisko), znacząco obniża aktywność enzymu, czego przyczyną jest denaturacja struktury białka. 

Spadek aktywności enzymów wiąże się z oddziaływaniem inhibitorów:
  • odwracalnych, które konkurują z substratem o wiązanie się z centrum aktywnym (inhibicja kompetycyjna) lub wiążą się z enzymem poza centrum aktywnym, zmieniając jego kształt, co prowadzi do jego inaktywacji (inhibicja niekompetycyjna);
  • nieodwracalnych, które łączą się enzymem za pomocą wiązań kowalencyjnych, prowadząc do jego trwałego unieczynnienia.
Struktura przestrzenna cząsteczki maltazy (α-glukozydazy) – enzymu z grupy hydrolaz katalizującego hydrolizę cząsteczki maltozy do dwóch cząsteczek glukozy. Substrat (maltozę) zaznaczono kolorem czarnym, centrum aktywne – kolorem czerwonym, kofaktor (NAD) – kolorem żółtym. Wikimedia.org

Kinematyka reakcji enzymatycznej

Badania kinetyki reakcji enzymatycznej polegają na pomiarze szybkości ubywania substratu lub przyrostu produktu przy określonych wartościach pH, temperatury, stężenia substratu i enzymu. Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu (przy założeniu, że w czasie reakcji dochodzi do powstania krótkotrwałego kompleksu enzym-substrat) wyraża równanie Michaelisa-Menten:
 gdzie:
V – szybkość reakcji
[S] – stężenie substratu
V(max⁡) – szybkość maksymalna reakcji
KM – stała Michaelisa, określająca powinowactwo enzymu do substratu

Zastosowanie enzymów

Enzymy są wykorzystywane w badaniach biologicznych i biochemicznych, diagnostyce medycznej, lecznictwie oraz w wielu gałęziach przemysłu, takich jak m.in. przemysł chemiczny, farmaceutyczny, spożywczy, włókienniczy i papierniczy.
Zależność aktywności enzymów od temperatury. Wikimedia.org

Bibliografia

  1. Eldra Pearl Solomon, Linda R. Berg, Diana W. Martin, Claude A. Villee; “Biologia”; Multico Oficyna Wydawnicza, Warszawa 1996;
  2. Zdzisława Otałęga (red. nacz.); “Encyklopedia biologiczna T. III”; Agencja Publicystyczno-Wydawnicza Opres, Kraków 1998;
  3. Bruce Alberts, Dennis Bray, Karen Hopkin, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter; “Podstawy biologii komórki”; Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005.;
Legenda. Pokaż objaśnienia oznaczeń i skrótów
Szukaj
Oceń stronę
Ocena: 4.5
Wybór wg alfabetu:
a b c ć d e f g h i j k l ł m n o q p r s ś t u v w x y z ż ź
Pasaż zakupowy